Finansowany ze środków unijnych zespół niemieckich naukowców zbadał, w jaki sposób zachowują się włókna zbudowane z białka mięśniowego - aktyny - w czasie jednoczesnego transportu i wiązania poprzecznego. W artykule poświęconym nowym badaniom, opublikowanym w czasopiśmie Proceedings of the National Academy of Sciences, zespół wyjaśnia, w jaki sposób doszło do odkrycia, że na pewnym etapie układy nagle przechodzą w tak zwany "stan pochłaniający", chociaż nie przestają zużywać energii. Badania zostały dofinansowane z projektu COMPNET (Dynamika i samoorganizacja złożonych sieci cytoszkieletowych), który otrzymał grant Europejskiej Rady ds. Badań Naukowych (ERBN) o wartości 1,5 mln EUR z budżetu Siódmego Programu Ramowego (7PR) UE.

Prawa rządzące stanami pochłaniającymi można najlepiej opisać jako pociąg towarowy zasilany wystarczającą ilością energii, aby poruszać się po torach tak daleko, jak te prowadzą. Stan pochłaniający to stan, z którego układ nie może uciec.

Niemieckiemu zespołowi udało się wykazać, że prawa te sprawdzają się również w naturze. Przyjęta przez nich metoda polegała na zbudowaniu prostego układu modelowego, składającego się z zaledwie trzech komponentów, aby przeanalizować prawa rządzące tymi tak zwanymi stanami pochłaniającymi w białkach mięśniowych. Trzy komponenty to białko mięśniowe aktyna, białka motoryczne odpowiedzialne za transport i ruch w komórkach oraz molekuły fascyny, które wiążą poprzecznie włókna aktyny. Wykorzystanie tego prostego i łatwego do kontrolowania modelu umożliwiło naukowcom zbadanie fundamentalnych zasad stanów pochłaniających.

Naukowcy byli w stanie przeanalizować, w jaki sposób aktyna stanowi część aktywnego układu, który stale zużywa energię. Chociaż aktywne układy otaczają nas zewsząd, znajdując się zarówno w najprostszych maszynach, jak i najbardziej zaawansowanych pod względem rozwoju organizmach, nasza wiedza na ich temat pozostaje ograniczona.

W czasie eksperymentu miliony biologicznych białek motorycznych, przyczepionych do szklanej powierzchni, były odpowiedzialne za transport włókien aktyny. Były aktywnymi komponentami w układzie modelowym. Po dodaniu adenozynotrifosforanu (ATP), który jest "paliwem" białek motorycznych, włókna zaczęły poruszać się losowo. Następnie naukowcy dodali wiążące poprzecznie molekuły, aby połączyć włókna. To doprowadziło do powstania jeszcze większych struktur poruszających się po szklanej powierzchni.

Ostatecznie wszystkie włókna zostały włączone do większych struktur. Jednakże struktury te nie były już w stanie poruszać się swobodnie po powierzchni, gdyż zostały przymocowane do miejsca i zaczęły się poruszać w kółko - układ został uwięziony w stanie pochłaniającym, czyli takim, z którego nie mógł uciec.

Ku zdumieniu naukowców zbudowane struktury były dosyć złożone. Zespół informuje, że odkrył zbiór doskonale wykształconych pierścieni, złożonych z milionów pojedynczych włókien, które stale obracały się pod wpływem białek motorycznych.

"Zaskakująca jest nie tylko złożoność samych tych struktur, ale także fakt, iż nawet tak prosty układ, składający się z zaledwie trzech komponentów - włókien, białek motorycznych i białek wiążących poprzecznie - może wpaść w stan pochłaniający" - stwierdził autor naczelny raportu z badań, Volker Schaller z Instytutu Biofizyki Molekularnej i Komórkowej przy Technische Universitaet Muenchen w Niemczech.

Zdaniem innego autora raportu, Andreasa Bauscha, zdumiewającym w dokonanym odkryciu jest to, że chociaż aktywny układ może przejść w stan pochłaniający, to nadal zużywa energię. "To co hipnotyzuje w układzie modelowym, poza fascynacją wzbudzaną prze niemal idealne formy, to jego pozorna sprzeczność. Stan pochłaniający dla układu to jak ślepa uliczka: jedna część systemu wchodzi w ślepy zaułek, z którego nie ma już wyjścia" - wyjaśnia profesor Bausch.

© Unia Europejska 2005 - 2011

Źródło: CORDIS

Referencje dokumentu: Schaller, V., Weber, C. A., Hammerich, B., Frey, E., Bausch, A. R., 'Frozen steady states in active systems', Proceedings of the National Academy of Sciences, 2011. DOI: 10.1073/pnas.1107540108.